Inny tytuł:

Purification and some characteristics of Penicillium citrinum lipase

Wydawca:

Komitet Biotechnologii PAN ; Instytut Chemii Bioorganicznej PAN

Typ obiektu:

Czasopismo/Artykuł

Abstrakt:

An extracellular lipase (glycerol ester hydrolases E.C. 3.1.1.3.) was isolated from a culturefiltrate of Penicillium citńnum. The purification procedure included ammonium sulfate precipitation, ultrafiltration and chromatography on Octyl-Sepharose CL-4B. The enzyme was 400-foldpurified with 9.66% yield. The molecular weight has been estimated by polyacrylamide gel electrophoresis under denaturing conditions at 26 000. On the other hand, lipase forms active dimersand tetramers aggregates as observed after native PAGE. Lipase from Penicillium citrinum showeda preference for triacylglycerols. It is non-specific and hydrolyzes each of the three ester bondsof triacylglycerols. The enzyme showed a maximum activity at pH 7.2 at 30°C and was stablein the range of pH 6.0-7.5 and the temperature of 10°C - 40°C.

Czasopismo/Seria/cykl:

Biotechnologia, vol.38, 3 (1997)-.

Tom:

38

Zeszyt:

3

Strona pocz.:

109

Strona końc.:

120

Szczegółowy typ zasobu:

Artykuł

Format:

application/pdf

Identyfikator zasobu:

0860-7796 ; oai:rcin.org.pl:146003

Źródło:

Biblioteka Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN

Język:

pol

Język streszczenia:

eng

Zakres czasowy:

1988-2010

Prawa:

Licencja Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0

Zasady wykorzystania:

-

Digitalizacja:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Lokalizacja oryginału:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Dofinansowane ze środków:

Program Operacyjny Polska Cyfrowa, lata 2014-2020, Działanie 2.3 : Cyfrowa dostępność i użyteczność sektora publicznego; środki z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego oraz współfinansowania krajowego z budżetu państwa

Dostęp:

Otwarty