Subtitle:

Thermostability conditions and catalytic characterization of isocitratedehydrogenase from Bacillus licheniformis

Publisher:

Komitet Biotechnologii PAN ; Instytut Chemii Bioorganicznej PAN

Abstract:

The NADP+ - dependent isocitrate dehydrogenase (IDH) from Bacilluslicheniformis was partially purified using ammonium sulphate fractionation andgel filtration on Sephadex G-200 column. The enzyme preparation had specificactivity of 1.52 U mg ’. The temperature optimum for the IDH activity was about59°C. The Arrthenius activation energy was determined to be 65.3 kj/mol below47°C, and 18.3 kJ/mol above this temperature. The IDH activity at 65°C wasmuch protected by isocitrate and magnesium, but no NADP+. Manganese ionswere more efficient activators ofthe enzyme than Mg^+. Calcium ions rather inhibited the IDH. The Km values for DL-isocitrate and NADP+ in phosphate buffer(pH 7.4) at 20°C were 85.5 and 4.9 pM, respectively: at 58°C the correspondingvalues were 181.5 and 69.3 pM.

Relation:

Biotechnologia, vol.54, 3 (2001)-.

Volume:

54

Issue:

3

Start page:

219

End page:

230

Detailed Resource Type:

Artykuł

Format:

application/pdf

Resource Identifier:

0860-7796 ; oai:rcin.org.pl:138907 ; IChB B-50

Source:

Biblioteka Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN

Language:

pol

Language of abstract:

eng

Temporal coverage:

1988-2010

Rights:

Licencja Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0

Terms of use:

-

Digitizing institution:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Original in:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Projects co-financed by:

Program Operacyjny Polska Cyfrowa, lata 2014-2020, Działanie 2.3 : Cyfrowa dostępność i użyteczność sektora publicznego; środki z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego oraz współfinansowania krajowego z budżetu państwa

Access:

Otwarty