Projekty RCIN i OZwRCIN

Obiekt

Tytuł: Glutathione Transferases and Serine Proteases: From Probing Mechanism of Enzyme Catalysis by Rational Protein Engineering to Evolutionary Design of Enzyme Function

Twórca:

Sroga, Grażyna E.

Data wydania/powstania:

2002

Typ zasobu:

Tekst

Inny tytuł:

Glutathione Transferases and Serine Proteases: From Probing Mechanism of Enzyme Catalysis by Rational Protein Engineering to Evolutionary Design of Enzyme Function

Wydawca:

Komitet Biotechnologii PAN ; Instytut Chemii Bioorganicznej PAN

Abstrakt:

Research of the past decade has demonstrated that the use of enzymes andwhole-cell biocatalysts is environmentally friendly, economical and surprisingly,faces few barriers when applied in organic syntheses. In nature, enzymesevolved to function within a living system and may not exhibit features desirable for large-scale in vitro syntheses. Thus, protein engineering has the potential to dramatically enhance enzyme performance in a wide variety of unusual -but technologically important - environments. Site-directed, cassette-mutagenesis and construction of chimeric enzymes commonly used in rational protein engineering are important strategies which reveal the structure-functionrelationship of a given enzyme. Notably, construction of hybrid enzymes has become increasingly important in the rational design of novel biocatalysts withdesired properties and activities. However, “irrational” protein design based onrandom mutagenesis technologies or the combination with directed evolutionapproaches has truly revolutionized the generation offunctional biological molecules.

Czasopismo/Seria/cykl:

Biotechnologia, vol.58, 3 (2002)-.

Tom:

58

Zeszyt:

3

Strona pocz.:

53

Strona końc.:

60

Szczegółowy typ zasobu:

Artykuł

Format:

application/pdf

Identyfikator zasobu:

0860-7796 ; oai:rcin.org.pl:137870 ; IChB B-54

Źródło:

Biblioteka Instytutu Chemii Bioorganicznej PAN

Język:

pol

Język streszczenia:

eng

Zakres czasowy:

1988-2010

Prawa:

Licencja Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0

Zasady wykorzystania:

-

Digitalizacja:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Lokalizacja oryginału:

Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk

Dofinansowane ze środków:

Program Operacyjny Polska Cyfrowa, lata 2014-2020, Działanie 2.3 : Cyfrowa dostępność i użyteczność sektora publicznego; środki z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego oraz współfinansowania krajowego z budżetu państwa

Dostęp:

Otwarty

Kolekcje, do których przypisany jest obiekt:

Data ostatniej modyfikacji:

2 paź 2020

Data dodania obiektu:

4 wrz 2020

Liczba pobrań / odtworzeń:

40

Wszystkie dostępne wersje tego obiektu:

https://rcin.org.pl./publication/172999

Wyświetl opis w formacie RDF:

RDF

Wyświetl opis w formacie RDFa:

RDFa

Wyświetl opis w formacie OAI-PMH:

OAI-PMH

×

Cytowanie

Styl cytowania:

Ta strona wykorzystuje pliki 'cookies'. Więcej informacji