• Search in all Repository
  • Literature and maps
  • Archeology
  • Mills database
  • Natural sciences

Search in Repository

How to search...

Advanced search

Search in Literature and maps

How to search...

Advanced search

Search in Archeology

How to search...

Advanced search

Search in Mills database

How to search...

Advanced search

Search in Natural sciences

How to search...

Advanced search

RCIN and OZwRCIN projects

Object

Title: Choroba Alzheimera, mechanizm powstawania zmian neuropatologicznych

Creator:

Barcikowska, Maria

Date issued/created:

1993

Resource type:

Tekst

Subtitle:

Starzenie się ośrodkowego układu nerwowego. X Zimowa Szkoła Instytutu Farmakologii PAN, Mogilany 1993. Pod red. S. Wolfartha

Publisher:

Instytut Farmakologii PAN

Place of publishing:

Kraków

Description:

75-89 p.il.7

Type of object:

Książka/Rozdział

Abstract:

Pewne rozpoznanie choroby Alzheimera jest możliwe tylko wtedy, kiedy w mózgu chorego z otępieniem, w badaniu neuropatologicznym stwierdzi się amyloidowe blaszki starcze (BS) i zwyrodnienie włókienkowe neuronów. Zsekwencjonowanie przez Glennera i Wonga w 1084 roku beta-amyloidu wytyczyło biologom molekularnym drogę dla dalszych poszukiwań. Gen dla beta-amyloidu, będącego fragmentem prekursora (APP), znaleziono pierwotnie na chromosomie 21 dla wrodzonej, wczesnej postaci choroby Alzheimera i potem na 10, dla postaci o późniejszym początku. Lokalizacja genu dla APP w przypadkach sporadycznych choroby Alzheimera nie jest znana. Nie wiadomo także, która z komórek CUN jest źródłem APP albo czy nie jest to jedno z białek surowicy krwi. Nie jest też jasne, co doprowadza do odkładania się amyloidu w neuropilu. APP jest białkiem błonowym. Nieprawidłowa proteoliza APP (w łańcuchu APP znajduje się wstawka odpowiadająca białku Kunitza, tzn. inhibitorowi proteinazy) odbywa się być może przy udziale mikrogleju. Po uwolnieniu beta-amyloidu z uszkodzonej błony dochodzi ostatecznie do odkładania się w mózgu amyloidu włókienkowego w for-mie BS lub złogów rozproszonych. Wtórnie do obecności amyloidu, jak się wydaje z powodu jego działania toksycznego, odkładają się H' cytoplazmie neuronu patologicznie ufosforylowane białka cytoskeletonu sprzężone pierwotnie z białkiem tau, a potem ubiquitynizowane. Zwyrodniała komórka nerwowa ginie, a wraz z nią jej połączenia synaptyczne. Prowadzi to także do deficytu neurotransmiterów, w tym acetylocholiny. Proponowany scenariusz wydarzeń nie wyjaśnia jednak, gdzie jest źródło białka prekursorowego, jaki błąd genetyczny jest przyczyną najczęstszej, sporadycznej postaci choroby Alzheimera, i co najważniejsze czy amyloid, spotykany także w mózgach ludzi starych bez cech otępienia, jest istotnie przyczyną demencji w chorobie Alzheimera.

References:

bibliogr..

Relation:

Zimowa Szkoła Instytutu Farmakologii PAN

Detailed Resource Type:

Rozdział

Format:

pdf ; application/pdf

Resource Identifier:

oai:rcin.org.pl:69742

Language:

pol

Rights:

Licencja Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0

Terms of use:

Zasób chroniony prawem autorskim. [CC BY-SA 4.0 Międzynarodowe] Korzystanie dozwolone zgodnie z licencją Creative Commons Uznanie autorstwa-Na tych samych warunkach 4.0, której pełne postanowienia dostępne są pod adresem: ; -

Digitizing institution:

Instytut Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. M. Mossakowskiego Polskiej Akademii Nauk

Original in:

Biblioteka Instytutu Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. M. Mossakowskiego PAN

Projects co-financed by:

Program Operacyjny Polska Cyfrowa, lata 2014-2020, Działanie 2.3 : Cyfrowa dostępność i użyteczność sektora publicznego; środki z Europejskiego Funduszu Rozwoju Regionalnego oraz współfinansowania krajowego z budżetu państwa

Access:

Otwarty

Object collections:

Last modified:

Mar 14, 2022

In our library since:

Mar 26, 2019

Number of object content downloads / hits:

4057

All available object's versions:

https://rcin.org.pl./publication/91139

Show description in RDF format:

RDF

Show description in RDFa format:

RDFa

Show description in OAI-PMH format:

OAI-PMH

Objects Similar

×

Citation

Citation style:

This page uses 'cookies'. More information